央广网合肥7月30日消息（记者鲍玉婵）2026年7月29日，安徽医科大学第一附属医院朱家鹏教授联合中国科学技术大学张凯教授课题组、李姣特任副研究员、阿姆斯特丹自由大学Roberta Croce教授、Eduard Elias博士在《Nature》上在线发表了题为“In situ structures of plant photosystem supercomplexes”的研究论文。

该成果是团队继2024年利用原位技术解析线粒体呼吸链超级复合体（Nature,2024）之后的又一重要突破，有力验证了“在天然细胞器环境中直接成像膜蛋白原位结构”这一技术范式的广泛适用性。在水稻叶绿体天然膜环境中，利用原位冷冻电镜单颗粒分析技术，解析了光系统I（PSI）、光系统II（PSII）超分子复合体的高阶组装结构。

光合作用是地球初级生产力的基石，类囊体膜上的PSI和PSII负责光能的捕获、传递与转化。长期以来，国际学界对上述超复合物的结构解析完全依赖体外蛋白纯化样本。然而，纯化过程不可避免地破坏膜蛋白的天然脂质环境，尤其容易丢失生理状态下那些微弱却至关重要的蛋白质间瞬时或弱相互作用，同时可能诱发柔性区域的构象改变，导致纯化样品的捕光天线规模、色素配比及能量传递动力学特征均与体内真实状态产生显著偏差。这种体外结构与体内生理证据之间的矛盾，已成为制约光合作用分子机制认知的关键瓶颈。

区别于传统提纯路线，本研究最大的创新在于不经过任何蛋白分离步骤，直接在完整的叶绿体类囊体膜上开展原位成像。研究团队借助冷冻电镜对水稻叶绿体进行直接观测，成功捕捉到光系统复合物在天然堆积环境中的真实组装形式与空间分布，揭示了其超分子高阶结构对类囊体膜区域化构建及光能高效转化的支撑作用。更为重要的是，原位数据清晰显示，天然状态下PSI和PSII的捕光天线尺寸和色素数量均显著大于过往纯化样本的报道值，直接证实了纯化操作会系统性缩减天线规模——这一发现为长久以来体外结构与体内动力学数据不匹配的问题提供了直接结构证据。

该成果不仅纠正了基于纯化样本的认知偏差，更充分证明了原位冷冻电镜成像技术在膜蛋白结构研究中的普适优势：它能够在不扰动细胞器微环境的条件下，忠实记录分子间原有的弱相互作用网络，从而揭示更贴近生理真实的分子机制。研究结果为深入理解光合作用调控机理提供了全新视角，也为作物光能利用效率的遗传改良和精准育种奠定了重要的结构基础。

本研究由安徽医科大学第一附属医院、中国科学技术大学、阿姆斯特丹自由大学（Vrije Universiteit Amsterdam）联合完成，安医大一附院朱家鹏教授为本文末位通讯作者。该研究得到了安徽医科大学第一附属医院启动经费等基金支持。